jueves, 7 de agosto de 2008

Piruvato deshidrogenasa


En realidad esta no es una sóla enzima sino varias enzimas que se asocian en un complejo multienzimático. Cada una de estas enzimas contiene un grupo prostético que participa en la catálisis ¿cuáles son esos grupos?
Existe otro ejemplo de complejo multienzimático similar a este en el ciclo de Krebs ¿cuál es? (figura tomada de: Nelson D.L., Cox M.M., "Lehninger Priciples of Biochemistry",Worth Publishers New York 3th edn. 2000, page 571)

Una deficiencia dietaria de tiamina (vitamina B1) es causa de la enfermedad conocida como "Beri-beri". En estos vinculos se puede averiguar algo más acerca de esta avitaminosis:
1.- Enciclopedia Médica "medline"

2.- Beriberi y carencia de tiamina (Depósito de Documentos de la FAO

3.- Más información en BioRom sobre la Piruvato Deshidrogenasa

2 comentarios:

Anónimo dijo...

la primera enzima (tpp)esta encargada de la descarboxilacion, la segunda enzima se encarga de formar el acetil-CoA, mientras que la tercera enzima se encarga de reoxidar la 2ª tras su reaccion (formacion de acetil-CoA), como el complejo enzimatico debe volver a su estado original para ser reutilizada es necesario un NAD.

1.-me gustaría seber de donde salen dicho elemento, como son conseguidos para tener el complejo enzimatico.


2.-tengo entendido que para la formacion de succinil-CoA se ocupa un complejo enzimático similar cuyo cofactores son pirofosfato de tiamina, acido lipóico, NAD y FAD


(Fernando Reyes)

Marco Galleguillos Caamaño dijo...

Se debe considerar que este complejo se encuentra en la mitocondria donde existe tanto NAD+ como NADH. Estos cofactores se encuentran libres a diferencia del FAD que generalmente se encuentra como grupo prostético de algunas enzimas redox.
En cuanto al punto nº2, el complejo alfa-cetoglutarato deshidrogenasa funciona de manera análoga. Esto quiere decir además, que se requieren los mismo cofactores para realizar la catálisis.